Ključna razlika između alosteričkog mjesta i aktivnog mjesta je u tome što je alosterično mjesto regija enzima koja omogućava molekulama aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim i aktiviraju ili inhibiraju aktivnost enzima, dok je aktivno mjesto regija enzima gdje se molekuli supstrata vezuju i kataliziraju reakciju koja rezultira proizvodnjom određenih proizvoda.
Enzimi su proteini koji pomažu u biohemijskim reakcijama u ljudskom tijelu. Jedna od najvažnijih uloga enzima je probava. Enzimi također pomažu u disanju, izgradnji mišića, funkciji živaca i oslobađanju od toksina u tijelu. Enzimi imaju različita područja u strukturi gdje se molekuli mogu vezati i katalizirati reakcije. Alosterična mjesta i aktivna mjesta su dva različita područja u strukturi enzima koja olakšavaju vezivanje molekula i naknadne kemijske reakcije.
Šta je alosterična stranica?
Alosterično mjesto je regija enzima koja omogućava molekulima aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim koji ili aktivira ili inhibira aktivnost enzima. Enzimi rade na različitim temperaturama u zavisnosti od okoline. Nekoliko faktora, uključujući vrućinu, hladnoću, pH, lokaciju u tijelu i druge tvari, utječu na aktivnost enzima pored glavnog supstrata. Postoje neke tvari koje se vežu za enzim na drugom mjestu osim na normalnom aktivnom mjestu. Ova mjesta koja omogućavaju vezivanje drugih supstanci poznata su kao alosterična mjesta. Alosterična mjesta omogućavaju drugim supstancama da aktiviraju, inhibiraju ili isključe aktivnost enzima. To se događa kada se druge tvari vežu na alosterično mjesto i mijenjaju potvrdu ili oblik enzima.
Slika 01: Allosteric Site
Primer alosteričkog aktivatora je vezivanje kiseonika za hemoglobin. Alosterično vezivanje kiseonika za hemoglobin menja potvrdu hemoglobina i povećava njegov afinitet za više kiseonika. Ovaj proces osigurava da će hemoglobin transportirati maksimalnu količinu kisika iz područja bogatih kisikom kao što su pluća. Drugi primjer alosteričkog inhibitora je ATP u ćelijskom disanju. Jedan važan enzim uključen u glikolizu je fosfofruktokinaza. Ovaj enzim pretvara ADP u ATP. Kada ima previše ATP-a u ćeliji, ATP služi kao alosterični inhibitor koji se vezuje za alosterično mjesto fosfofruktokinaze kako bi usporio konverziju ADP-a u ATP.
Šta je aktivna stranica?
Aktivno mjesto je područje enzima gdje se molekuli supstrata vezuju i podvrgavaju reakciji da bi napravili proizvode. Aktivno mjesto je dalje podijeljeno na dva različita mjesta: mjesto vezivanja i kalalitičko mjesto. Na mjestu vezivanja, aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta formiraju privremene veze sa supstratom. S druge strane, na katalitičkom mjestu, aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta kataliziraju reakciju tog supstrata.
Slika 02: Aktivna lokacija
Aktivno mjesto enzima obično ima tri do četiri aminokiseline, dok su ostale aminokiseline u enzimu potrebne za održavanje tercijarne strukture enzima. Aktivno mjesto enzima može katalizirati reakciju više puta jer se ostaci ne mijenjaju na kraju reakcije. Ovaj proces se normalno postiže snižavanjem energije aktivacije reakcije. Stoga, više supstrata ima dovoljno energije da se podvrgne hemijskoj reakciji.
Koje su sličnosti između alosterične i aktivne lokacije?
- Alosterično mjesto i aktivno mjesto su dva različita područja u strukturi enzima koja olakšavaju vezivanje molekula i naknadne kemijske reakcije.
- Obje stranice su sastavljene od aminokiselina.
- Ove stranice imaju jedinstven oblik.
- Obje lokacije su veoma važne za aktivnost enzima i reakciju kataliziranu enzimima.
Koja je razlika između alosterične lokacije i aktivne lokacije?
Alosterično mjesto je regija enzima koja omogućava molekulima aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim kako bi aktivirali ili inhibirali aktivnost enzima, dok je aktivno mjesto regija enzima gdje se molekuli supstrata vezuju i kataliziraju reakciju što rezultira proizvodnjom određenih proizvoda. Dakle, ovo je ključna razlika između alosteričnog i aktivnog mjesta. Nadalje, alosterična mjesta su prisutna samo u alosterskim enzimima, dok su aktivna mjesta prisutna u svim enzimima.
Infografika ispod predstavlja razlike između alosterične i aktivne lokacije u obliku tabele za usporedbu.
Sažetak – Allosteric Site vs Active Site
Alosterično mesto i aktivno mesto su dva različita regiona u strukturi enzima. Alosterično mjesto je regija enzima koja omogućava molekulama aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim koji ili aktivira ili inhibira aktivnost enzima, dok je aktivno mjesto područje enzima gdje se molekuli supstrata vezuju i kataliziraju reakciju koja rezultira proizvodnjom određenih proizvodi. Dakle, ovo je ključna razlika između alosterične i aktivne lokacije.
