Ključna razlika između nekompetitivne i alosterične inhibicije je u tome što se kod nekompetitivne inhibicije maksimalna brzina katalizirane reakcije (Vmax) smanjuje i koncentracija supstrata (Km) ostaje nepromijenjena, dok kod alosterične inhibicije Vmax ostaje nepromijenjen i km raste.
Enzimi su neophodni za većinu reakcija koje se odvijaju u organizmima. Obično enzim katalizira reakciju smanjujući energiju aktivacije potrebnu za reakciju. Ali enzime treba pažljivo regulisati kako bi se kontrolirali nivoi krajnjih proizvoda koji rastu do neželjenih nivoa. Kontroliše se inhibicijom enzima. Inhibitor enzima je molekul koji remeti normalan put reakcije između enzima i supstrata.
Aktivno mjesto je područje enzima gdje se supstrati vezuju i prolaze kroz hemijsku reakciju. Alosterično mjesto je mjesto gdje omogućava molekulima da ili aktiviraju ili inhibiraju aktivnost enzima. Kinetika enzima igra važnu ulogu tokom inhibicije enzima. Maksimalna brzina reakcije karakteristična za određeni enzim pri određenoj koncentraciji poznata je kao maksimalna brzina ili Vmax. Koncentracija supstrata koja daje brzinu koja je polovina Vmax je Km.
Šta je nekonkurentska inhibicija?
Nekompetitivna inhibicija je vrsta inhibicije enzima gdje inhibitor smanjuje aktivnost enzima i jednako se dobro veže za enzim, bez obzira da li je vezan za supstrat ili ne. Drugim riječima, nekonkurentna inhibicija je kada se i inhibitor i supstrat vezuju za enzim u bilo kojem trenutku. Kada se i supstrat i inhibitor vežu za enzim, on formira kompleks enzim-supstrat-inhibitor. Jednom kada se ovaj kompleks formira, ne može proizvesti nikakav proizvod. Može se samo pretvoriti u kompleks enzim-supstrat ili kompleks enzim-inhibitor.
Slika 01: Nekonkurentska inhibicija
U nekonkurentnoj inhibiciji, inhibitor ima jednak afinitet za enzim i kompleks enzim-supstrat. Najčešći mehanizam nekompetitivnog inhibitora je reverzibilno vezivanje inhibitora za alosterično mjesto. Ali inhibitor takođe ima sposobnost da se veže direktno na aktivno mesto. Primjer nekompetitivnog inhibitora je konverzija piruvat kinaze u piruvat. Pretvorbu fosfoenolpiruvata u dobivanje piruvata katalizira piruvat kinaza. Aminokiselina zvana alanin, koja se sintetizira iz piruvata, inhibira enzim piruvat kinazu tokom glikolize. Alanin djeluje kao nekonkurentski inhibitor.
Šta je alosterična inhibicija?
Alosterična inhibicija je vrsta inhibicije enzima gdje inhibitor usporava aktivnost enzima deaktivirajući enzim i vezujući se za enzim na alosteričnom mjestu. Ovdje se inhibitor ne nadmeće direktno sa supstratom na aktivnom mjestu. Ali, indirektno mijenja sastav enzima. Kada se oblik promijeni, enzim postaje neaktivan. Stoga se više ne može vezati za odgovarajući supstrat. Ovo zauzvrat usporava formiranje finalnih proizvoda.
Slika 02: Alosterična inhibicija
Alosterična inhibicija sprečava stvaranje nepotrebnih proizvoda, smanjujući gubitak energije. Primjer alosterične inhibicije je konverzija ADP u ATP u glikolizi. Ovdje, kada postoji višak ATP-a u sistemu, ATP služi kao alosterički inhibitor. Veže se za fosfofruktokinazu, koja je jedan od enzima uključenih u glikolizu. Ovo usporava ADP konverziju. Kao rezultat toga, ATP sprječava sam sebe nepotrebnu proizvodnju. Stoga, višak proizvodnje ATP-a nije potreban kada postoje adekvatne količine.
Koje su sličnosti između nekonkurentne i alosterične inhibicije?
- Obje vrste inhibicije enzima usporavaju aktivnost enzima.
- Inhibitori u oba enzimska inhibicija se ne takmiče sa supstratom na aktivnom mjestu.
- Inhibitori indirektno menjaju sastav enzima.
- Oba inhibitora mijenjaju oblik enzima.
Koja je razlika između nekonkurentne i alosterične inhibicije?
U nekonkurentnoj inhibiciji, Vmax reakcije se smanjuje dok vrijednost Km ostaje nepromijenjena. Nasuprot tome, kod alosterične inhibicije, Vmax ostaje nepromijenjen, a vrijednost Km raste. Dakle, ovo je ključna razlika između nekonkurentne i alosterične inhibicije. Alosterična inhibicija se više fokusira na upotrebu hemikalija koje menjaju aktivnost enzima vezivanjem na alosteričnom mestu, dok nekonkurentni inhibitori uvek zaustavljaju rad enzima direktnim vezivanjem na alternativnom mestu.
Sljedeća infografika prikazuje razlike između nekonkurentne i alosterične inhibicije za usporedbu.
Sažetak – Nekonkurentna vs alosterična inhibicija
Nekompetitivna inhibicija je inhibicija enzima u kojoj inhibitor smanjuje aktivnost enzima i jednako se dobro veže za enzim bez obzira da li je vezan za supstrat ili ne. Alosterična inhibicija je vrsta inhibicije enzima gdje inhibitor usporava aktivnost enzima deaktivirajući enzim i veže se za enzim na alosteričnom mjestu. Ključna razlika između nekompetitivne i alosterične inhibicije je u tome što je maksimalna brzina katalizirane reakcije (Vmax) smanjena, a koncentracija supstrata (Km) ostaje nepromijenjena u nekonkurentnoj inhibiciji, dok Vmax ostaje nepromijenjen, a Km je povećan u alosteričnoj inhibiciji. inhibicija.
