Koja je razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza

Sadržaj:

Koja je razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza
Koja je razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza

Video: Koja je razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza

Video: Koja je razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza
Video: Lysine Biosynthesis 2024, Juli
Anonim

Ključna razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza je u njihovim funkcionalnim grupama koje djeluju kao katalitički ostaci. Funkcionalna grupa koja djeluje kao katalitički ostaci aspartil proteaze je grupa karboksilne kiseline, dok u cisteinskoj proteazi kao funkcionalna grupa na katalitičkom ostatku djeluje tiol ili sulfhidril grupa, a u serinskoj proteazi hidroksilna grupa ili alkohol djeluje kao funkcionalna grupa na katalitičkom ostatku.

Proteaze su enzimi koji kataliziraju proteolizu, što je razlaganje proteina na manje polipeptide ili aminokiseline. Ovaj proces se odvija cijepanjem peptidnih veza unutar proteina procesom hidrolize. Proteaze su uključene u mnoge biološke funkcije, kao što su probava unesenih proteina, katabolizam proteina i signalizacija stanica. Proteaze su prisutne u svim oblicima života. Aspartil, cistein i serin su tri važne proteaze koje igraju ključnu ulogu u živim organizmima.

Šta su aspartil proteaze?

Aspartil proteaze su vrsta enzima za razbijanje proteina. Imaju dva visoko konzervirana aspartata na aktivnom mjestu i optimalno su aktivni pri kiselom pH. Ove proteaze cijepaju dipeptidne veze koje imaju hidrofobne ostatke kao i beta-metilensku grupu. Katalitički mehanizam aspartil proteaze je acido-bazni mehanizam. Ovo uključuje koordinaciju molekule vode sa dva aspartatna ostatka. Jedan aspartat aktivira molekul vode uklanjanjem protona. Ovo omogućava vodi da izvrši nukleofilni napad na karbonil ugljik supstrata. Kao rezultat, stvara tetraedarski oksianion intermedijer koji je stabiliziran vodoničnim vezama s drugim aspartatnim ostatkom. Preuređenje ovog međuprodukta je odgovorno za cijepanje peptida na dva peptidna proizvoda.

Aspartil vs cistein vs serinske proteaze u tabelarnom obliku
Aspartil vs cistein vs serinske proteaze u tabelarnom obliku

Slika 01: Aspartil proteaza

Postoji pet superfamilija asparaginskih proteaza: klan AA koji je porodica, klan AC, koji je porodica signalne peptidaze II, klan AD, koja je porodica presenilina, klan AE, koja je porodica GPR endopeptidaza, i Clan AF, koji je omptin porodica.

Šta su cisteinske proteaze?

Cistein proteaze su grupa enzima hidrolaze koji razgrađuju proteine. Oni pokazuju katalitički mehanizam koji uključuje nukleofilni cistein tiol u katalitičkoj trijadi ili dijadi. Početni korak u katalitičkom mehanizmu cisteinskih proteaza je deprotonacija. Tiol grupa postaje deprotonirana unutar aktivnog mjesta enzima susjednom aminokiselinom kao što je histidin, koja ima bazni bočni lanac. Sljedeći korak je nukleofilni napad deprotoniranog anjonskog sumpora cisteina na supstrat. Ovdje se fragment supstrata oslobađa s aminom, a histidinski ostatak u proteazi vraća svoj deprotonirani oblik. Ovo rezultira formiranjem tioesterskog intermedijera supstrata, koji povezuje novi karboksi kraj sa cistein tiolom. Tioesterska veza hidrolizira kako bi se stvorio dio karboksilne kiseline na preostalom fragmentu supstrata.

Aspartil cistein i serinske proteaze - uporedno poređenje
Aspartil cistein i serinske proteaze - uporedno poređenje

Slika 02: Cistein proteaza

Cistein proteaze igraju višestruku ulogu u fiziologiji i razvoju. U biljkama igraju važnu ulogu u rastu, razvoju, akumulaciji i mobilizaciji proteina za skladištenje. Kod ljudi su važni u starenju i apoptozi, imunološkim odgovorima, procesiranju prohormona i remodeliranju ekstracelularnog matriksa za razvoj čunjića.

Šta su serinske proteaze?

Serinske proteaze su takođe grupa proteolitičkih enzima koji cepaju peptidne veze u proteinima. Serin služi kao nukleofilna aminokiselina na aktivnom mjestu enzima. Oni su prisutni i kod eukariota i kod prokariota. Serinske proteaze se obično dijele u različite kategorije po karakterističnoj strukturi koja se sastoji od dva domena beta bačve koja konvergiraju na aktivnom katalitičkom mjestu i također se zasnivaju na njihovoj specifičnosti supstrata. Oni su slični tripsinu, kimotripsinu, trombinu, elastazi i subtilizinu.

Aspartil vs cistein vs serinske proteaze
Aspartil vs cistein vs serinske proteaze

Slika 03: Serinska proteaza

Proteaze slične tripsinu cijepaju peptidne veze nakon pozitivno nabijene aminokiseline kao što je lizin ili arginin. Oni su specifični za negativno nabijene ostatke kao što su asparaginska kiselina ili glutaminska kiselina. Proteaze slične himotripsinu su hidrofobnije. Njihova specifičnost leži u velikim hidrofobnim ostacima kao što su tirozin, triptofan i fenilalanin. Proteaze slične trombinu uključuju trombin, koji je plazminogen koji aktivira tkivo, i plazmin. Pomažu u zgrušavanju krvi i probavi, kao i u patofiziologiji kod neurodegenerativnih poremećaja. Proteaze slične elastazi preferiraju ostatke kao što su alanin, glicin i valin. Proteaze slične subtilizinu uključuju serin u prokariotima. On dijeli katalitički mehanizam koji koristi katalitičku trijadu za stvaranje nukleofilnog serina. Regulacija aktivnosti serinske proteaze zahtijeva početnu aktivaciju proteaze i izlučivanje inhibitora.

Koje su sličnosti između aspartil cisteina i serinskih proteaza?

  • Aspartil, cistein i serinske proteaze kataliziraju razgradnju proteina cijepanjem peptidnih veza.
  • Mehanizmi su slični gdje ostaci aktivnog mjesta napadaju peptidne veze uzrokujući njihovo pucanje.
  • Svi sadrže nukleofile.
  • Svi su proteini.

Koja je razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza?

Ključna razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza ovisi o njihovoj funkcionalnoj grupi, koja djeluje kao katalitički ostaci. U aspartil proteazi, grupa karboksilne kiseline deluje kao funkcionalna grupa, dok u cisteinskoj proteazi, tiolna ili sulfhidrilna grupa deluje kao funkcionalna grupa, a u serinskoj proteazi, hidroksilna grupa ili alkohol deluje kao funkcionalna grupa.

Aspartil proteaze imaju aktivno mjesto aspartata, dok cisteinske proteaze imaju cisteinsko aktivno mjesto. Ostatak aktivnog mjesta serinske proteaze je hidroksilna grupa. Dakle, ovo je još jedna razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza. Za razliku od serinskih i cisteinskih proteaza, aspartil proteaze ne formiraju kovalentni intermedijer tokom procesa cijepanja. Stoga se proteoliza odvija u jednom koraku za aspartil proteaze.

Infografika ispod predstavlja razlike između aspartil cisteina i serinskih proteaza u obliku tabele za usporedbu.

Sažetak – Aspartil cistein protiv serinskih proteaza

Proteaze su enzimi koji kataliziraju razgradnju proteina na manje polipeptide ili aminokiseline. Ključna razlika između aspartil cisteina i serinskih proteaza je funkcionalna grupa koja djeluje kao njihov katalitički ostatak. Grupa karboksilne kiseline djeluje kao funkcionalna grupa u aspartil proteazi, dok tiolna ili sulfhidrilna grupa djeluje kao funkcionalna grupa u cistein proteazi. Hidroksilna grupa ili alkohol djeluje kao funkcionalna grupa u serinskoj proteazi.

Preporučuje se: