Ključna razlika – Trypsin vs Chymotrypsin
Probava proteina je veoma važan proces u ukupnom postupku varenja u živim organizmima. Složeni proteini se probavljaju u monomere aminokiselina i apsorbuju se kroz tanka crijeva. Proteini su neophodni jer imaju važnu funkcionalnu i strukturnu ulogu u organizmu. Varenje proteina odvija se putem enzima za varenje proteina koji uključuju tripsin, kimotripsin, peptidaze i proteaze. Tripsin je enzim za varenje proteina koji cijepa peptidnu vezu na osnovne aminokiseline koje uključuju lizin i arginin. Himotripsin je također enzim za varenje proteina koji cijepa peptidnu vezu na aromatične aminokiseline kao što su fenilalanin, triptofan i tirozin. Ključna razlika između tripsina i kimotripsina je položaj aminokiseline u kojoj se cijepa u proteinu. Tripsin se cijepa na pozicijama osnovnih aminokiselina, dok se kimotripsin cijepa na pozicijama aromatičnih aminokiselina.
Šta je Trypsin?
Tripsin je protein od 23,3 kDa koji pripada porodici serinskih proteaza i njegovi glavni supstrati su bazične aminokiseline. Ove osnovne aminokiseline uključuju arginin i lizin. Tripsin je otkrio Kuhne 1876. Tripsin je globularni protein i postoji u svom neaktivnom obliku koji je tripsinogen – zimogen. Mehanizam djelovanja tripsina zasniva se na aktivnosti serinske proteaze.
Tripsin cijepa na kraju C terminala osnovne aminokiseline. Ovo je reakcija hidrolize i odvija se na pH – 8,0 u tankom crijevu. Aktivacija tripsinogena se odvija uklanjanjem terminalnog heksapeptida i on proizvodi aktivni oblik; tripsin. Aktivni tripsin je dva glavna tipa; α – tripsin i β-tripsin. Razlikuju se po svojoj termičkoj stabilnosti i strukturi. Aktivno mjesto tripsina sadrži histidin (H63), asparaginsku kiselinu (D107) i serin (S200).
Slika 01: Trypsin
Enzimatsko djelovanje tripsina inhibiraju DFP, aprotinin, Ag+, benzamidin i EDTA. Primjene tripsina uključuju disocijaciju tkiva, tripsinizaciju u kulturi životinjskih stanica, triptičko mapiranje, in vitro studije proteina, uzimanje otisaka prstiju i primjene u kulturi tkiva.
Šta je Chymotrypsin?
Himotripsin ima molekularnu težinu od 25,6 kDa i pripada porodici serinskih proteaza, i to je endopeptidaza. Himotripsin postoji u svom neaktivnom obliku koji je kimotripsinogen. Himotripsin je otkriven 1900-ih godina. Kimotripsin hidrolizira peptidne veze na aromatičnim aminokiselinama. Ovi aromatični supstrati uključuju tirozin, fenilalanin i triptofan. Supstrati ovog enzima su uglavnom u L-izomerima i lako djeluju na amide i estre aminokiselina. Optimalni pH u kojem deluje himotripsin je 7,8 – 8,0. Postoje dva glavna oblika himotripsina kao što su himotripsin A i kimotripsin B i malo se razlikuju po strukturnim i proteolitičkim karakteristikama. Aktivno mjesto kimotripsina sadrži katalitičku trijadu i sastoji se od histidina (H57), asparaginske kiseline (D102) i serina (S195).
Slika 02: Chymotrypsin
Aktivatori kimotripsina su cetiltrimetilamonijum bromid, dodeciltrimetilamonijum bromid, heksadeciltrimetilamonijum bromid i tetrabutilamonijum bromid. Inhibitori kimotripsina su peptidil aldehidi, boronske kiseline i derivati kumarina. Chymotripsin se komercijalno koristi u sintezi peptida, mapiranju peptida i otisku prstiju peptida.
Koje su sličnosti između tripsina i kimotripsina?
- Oba enzima su serinske proteaze.
- Oba enzima cijepaju peptidne veze.
- Oba enzima djeluju u tankom crijevu.
- Oba enzima postoje u svom neaktivnom obliku kao zimogeni.
- Oba enzima se sastoje od katalitičke trijade koja sadrži histidin, asparaginsku kiselinu i serin na svom aktivnom mjestu.
- Oba enzima su prvobitno otkrivena i ekstrahirana iz goveda.
- Proizvodnja oba enzima trenutno se vrši tehnikama rekombinantne DNK.
- Oba enzima djeluju na optimalni bazični pH.
- Oba enzima se koriste in vitro u različitim industrijama.
Koja je razlika između tripsina i kimotripsina?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Tripsin je enzim za varenje proteina koji će razdvojiti peptidnu vezu na osnovne aminokiseline kao što su lizin i arginin. | Himotripsin, koji je takođe enzim za varenje proteina, cijepa peptidnu vezu na aromatičnim amino kiselinama kao što su fenilalanin, triptofan i tirozin. |
| Molekularna težina | |
| Molekularna težina tripsina je 23,3 k Da. | Molekularna težina kimotripsina je 25,6 k Da. |
| Substrati | |
| Složeni proteini se probavljaju u svoje monomere aminokiselina i apsorbuju se kroz tanka crijeva. | Supstrati aromatičnih aminokiselina kao što su tirozin, triptofan i fenilalanin djeluju na kimotripsin. |
| Zymogen oblik enzima | |
| Tripsinogen je neaktivan oblik tripsina. | Himotripsinogen je neaktivan oblik kimotripsina. |
| Aktivatori | |
| Lantanidi su aktivatori tripsina. | Cetyltrimethylamonium bromid, Dodecyltrimethylamonium bromid, Hexadecyltrimethylammonium bromid i Tetrabutylammonium bromid su aktivatori kimotripsina. |
|
Inhibitori |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, benzamidin i EDTA su inhibitori tripsina. | Peptidil aldehidi, boronske kiseline i derivati kumarina su inhibitori kimotripsina. |
Sažetak – Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidaze ili proteolitički enzimi cijepaju proteine hidrolizom peptidne veze. Tripsin cijepa peptidnu vezu na bazične aminokiseline, dok himotripsin cijepa peptidnu vezu na ostacima aromatičnih aminokiselina. Oba enzima su serinske peptidaze i djeluju u tankom crijevu u osnovnoj pH okolini. Trenutno, mnoga istraživanja su uključena u proizvodnju tripsina i kimotripsina koristeći tehnologiju rekombinantne DNK korištenjem različitih vrsta bakterija i gljivica jer ovi enzimi posjeduju visoku industrijsku vrijednost. Ovo je razlika između tripsina i kimotripsina.
Preuzmite PDF verziju Trypsin vs Chymotrypsin
Možete preuzeti PDF verziju ovog članka i koristiti ga za vanmrežne svrhe prema napomeni o citatu. Molimo preuzmite PDF verziju ovdje Razlika između tripsina i kimotripsina
