Razlika između enzima i koenzima

Sadržaj:

Razlika između enzima i koenzima
Razlika između enzima i koenzima

Video: Razlika između enzima i koenzima

Video: Razlika između enzima i koenzima
Video: difference between seasonal and disguised unemployment 2024, Novembar
Anonim

Ključna razlika – enzim vs koenzim

Kemijske reakcije pretvaraju jedan ili više supstrata u proizvode. Ove reakcije kataliziraju posebni proteini zvani enzimi. Enzimi djeluju kao katalizator za većinu reakcija bez trošenja. Enzimi su napravljeni od aminokiselina i imaju jedinstvene aminokiselinske sekvence sastavljene od 20 različitih aminokiselina. Enzimi su podržani malim neproteinskim organskim molekulima zvanim kofaktori. Koenzimi su jedna vrsta kofaktora koji pomažu enzimima da izvrše katalizu. Ključna razlika između enzima i koenzima je u tome što je enzim protein koji katalizira biokemijske reakcije, dok je koenzim neproteinska organska molekula koja pomaže enzimima da aktiviraju i kataliziraju kemijske reakcije. Enzimi su makromolekule dok su koenzimi male molekule.

Šta je enzim?

Enzimi su biološki katalizatori živih ćelija. Oni su proteini sastavljeni od stotina do miliona aminokiselina spojenih zajedno poput bisera na niti. Svaki enzim ima jedinstvenu sekvencu aminokiselina, a određena je specifičnim genom. Enzimi ubrzavaju gotovo sve biohemijske reakcije u živim organizmima. Enzimi utiču samo na brzinu reakcije, a njihovo prisustvo je neophodno za pokretanje hemijske konverzije jer enzimi smanjuju energiju aktivacije reakcije. Enzimi mijenjaju brzinu reakcije bez trošenja ili bez promjene kemijske strukture. Isti enzim može katalizirati pretvaranje sve više i više supstrata u proizvode pokazujući sposobnost da katalizira istu reakciju iznova i iznova.

Enzimi su vrlo specifični. Određeni enzim se vezuje za određeni supstrat i katalizuje određenu reakciju. Specifičnost enzima je uzrokovana oblikom enzima. Svaki enzim ima aktivno mjesto sa specifičnim oblikom i funkcionalnim grupama za specifično vezivanje. Samo će određeni supstrat odgovarati obliku aktivnog mjesta i vezati se s njim. Specifičnost vezivanja enzima na supstrat može se objasniti sa dvije hipoteze nazvane hipoteza zaključavanja i ključa i hipoteza induciranog uklapanja. Hipoteza brave i ključa ukazuje na to da je podudaranje između enzima i supstrata specifično slično bravi i ključu. Hipoteza o induciranom pristajanju govori da se oblik aktivnog mjesta može promijeniti kako bi odgovarao obliku specifičnog supstrata slično rukavicama koje pristaju na ruku.

Na enzimske reakcije utiče nekoliko faktora kao što su pH, temperatura, itd. Svaki enzim ima optimalnu temperaturnu vrednost i pH vrednost za efikasan rad. Enzimi također stupaju u interakciju s neproteinskim kofaktorima kao što su prostetske grupe, koenzimi, aktivatori, itd. kako bi katalizirali biokemijske reakcije. Enzimi se mogu uništiti na visokoj temperaturi ili visokom kiselošću ili alkalnošću jer su proteini.

Razlika između enzima i koenzima
Razlika između enzima i koenzima

Slika 01: Inducirani model aktivnosti enzima.

Šta je koenzim?

Hemijske reakcije potpomažu neproteinski molekuli zvani kofaktori. Kofaktori pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije. Postoje različite vrste kofaktora i koenzimi su jedna vrsta među njima. Koenzim je organska molekula koja se kombinuje sa kompleksom enzima supstrata i pomaže u procesu katalize reakcije. Oni su također poznati kao pomoćni molekuli. Sastoje se od vitamina ili su izvedeni iz vitamina. Stoga, dijeta treba da sadrži vitamine koji obezbeđuju esencijalne koenzime za biohemijske reakcije.

Koenzimi se mogu vezati za aktivno mjesto enzima. Oni se labavo vezuju za enzim i pomažu hemijsku reakciju obezbeđujući funkcionalne grupe potrebne za reakciju ili promjenom strukturne konformacije enzima. Stoga, vezivanje supstrata postaje lako, a reakcija se kreće prema proizvodima. Neki koenzimi djeluju kao sekundarni supstrati i postaju kemijski izmijenjeni na kraju reakcije, za razliku od enzima.

Koenzimi ne mogu katalizirati kemijsku reakciju bez enzima. Oni pomažu enzimima da postanu aktivni i izvršavaju svoje funkcije. Jednom kada se koenzim veže sa apoenzimom, enzim postaje aktivni oblik enzima koji se zove holoenzim i pokreće reakciju.

Primjeri koenzima su adenozin trifosfat (ATP), nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), flavin adenin dinukleotid (FAD), koenzim A, vitamini B1, B2 i B6, itd.

Ključna razlika - enzim vs koenzim
Ključna razlika - enzim vs koenzim

Slika 02: Vezivanje kofaktora s apoenzimom

Koja je razlika između enzima i koenzima?

Enzim vs Koenzim

Enzimi su biološki katalizatori koji ubrzavaju hemijske reakcije. Koenzimi su organske molekule koje pomažu enzimima da kataliziraju hemijske reakcije.
Molekularni tip
Svi enzimi su proteini. Koenzimi nisu proteini.
Izmjena zbog reakcija
Enzimi se ne mijenjaju zbog hemijske reakcije. Koenzimi postaju hemijski izmenjeni kao rezultat reakcije.
Specifičnost
Enzimi su specifični. Koenzimi nisu specifični.
Veličina
Enzimi su veće molekule. Koenzimi su manji molekuli.
Primjeri
Amilaza, proteinaza i kinaza su primjeri enzima. NAD, ATP, koenzim A i FAD su primjeri koenzima.

Sažetak – Enzim vs koenzim

Enzimi kataliziraju hemijske reakcije. Koenzimi pomažu enzimima da kataliziraju reakciju aktivirajući enzime i osiguravajući funkcionalne grupe. Enzimi su proteini sastavljeni od aminokiselina. Koenzimi nisu proteini. Uglavnom se dobijaju iz vitamina. Ovo je razlika između enzima i koenzima.

Preporučuje se: