Ključna razlika – Kd vs Km
Kd i Km su konstante ravnoteže. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta dok Km nije termodinamička konstanta.
Kd se odnosi na konstantu disocijacije dok je Km Michaelisova konstanta. Obje ove konstante su veoma važne u kvantitativnoj analizi enzimskih reakcija.
Šta je Kd?
Kd je konstanta disocijacije. Poznata je i kao konstanta disocijacije ravnoteže zbog svoje upotrebe u ravnotežnim sistemima. Konstanta disocijacije je konstanta ravnoteže reakcija u kojima se veliko jedinjenje reverzibilno pretvara u male komponente. Proces ove konverzije poznat je i kao disocijacija. Jonski molekul se uvijek disocira na svoje jone. Tada je konstanta disocijacije ili Kd veličina koja izražava stepen do kojeg se određena supstanca u rastvoru disocira na ione. Dakle, ovo je jednako proizvodu koncentracija odgovarajućih jona podijeljenih sa koncentracijom nedisocirane molekule.
AB ↔ A + B
U gornjoj opštoj reakciji, konstanta disocijacije, Kd može se dati kao ispod.
Kd=[A][B] / [AB].
Štaviše, ako postoji stehiometrijski odnos, treba uključiti stehiometrijske koeficijente u jednačinu.
xAB ↔ aA + bB
Jednačina konstante disocijacije, Kd za gornju reakciju je sljedeća:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Konkretno, u biohemijskim primenama, Kd pomaže da se odredi količina proizvoda dobijenih hemijskom reakcijom u prisustvu enzima. Kd enzimske reakcije izražava afinitet ligand-receptor. Drugim riječima, navodi sposobnost supstrata da napusti receptor enzima. S druge strane, opisuje koliko se snažno supstrat vezuje za enzim.
Šta je km?
Km je Michaelisova konstanta. Za razliku od Kd, Km je kinetička konstanta. Njegova glavna primjena je u kinetici enzima, odnosno određivanje afiniteta supstrata da se veže za enzim. Konstanta se izražava povezivanjem koncentracije supstrata sa brzinom reakcije u prisustvu enzima. Prema tome, Michaelisova konstanta ili Km je koncentracija supstrata kada brzina reakcije dostigne polovinu njene maksimalne brzine.
Slika 1: Odnos između brzine reakcije i koncentracije supstrata u enzimskoj reakciji.
Tokom reakcije između enzima (E) i supstrata (S), formiranje proizvoda (P) je kako slijedi:
E + S ↔ E-S kompleks ↔ E + P
Ako su konstante ravnoteže gornje reakcije sljedeće, možete izvesti Km iz ovih konstanti.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Određivanje km prema Michaelovom konceptu
Michaelis je razvio odnos koristeći koncentraciju supstrata, [S] i maksimalnu brzinu reakcije, Vmax. Odnos između koncentracije supstrata i Km enzimske reakcije je sljedeći:
v=Vmax[S] / km + [S]
v je brzina u bilo kom trenutku, dok je [S] koncentracija supstrata u određenom trenutku, a Vmax je maksimalna brzina reakcije. Km je Michaelisova konstanta za enzim u reakciji. Vrijednost Michaelisove konstante zavisi od enzima. Prema tome, mala vrijednost Km ukazuje na to da enzim postaje zasićen malom količinom supstrata. Tada se Vmax dobiva pri niskoj koncentraciji supstrata. Nasuprot tome, visoka vrijednost Km ukazuje da je enzimu potrebna velika količina supstrata da bi postao zasićen.
Koja je razlika između Kd i Km?
Kd vs Km |
|
| Kd je konstanta disocijacije. | Km je Michaelisova konstanta. |
| Priroda | |
| Kd je termodinamička konstanta. | Km je kinetička konstanta. |
| Detalji | |
| Kd predstavlja afinitet supstrata prema enzimu. | Km predstavlja odnos između koncentracije supstrata i brzine reakcije. |
Sažetak – Kd vs Km
Kd i Km su konstante ravnoteže koje opisuju svojstva enzimskih reakcija. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta dok Km nije termodinamička konstanta.
