Ključna razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma je u tome što pozitivni alosterizam u proteinima pokazuje visok afinitet za ligande, dok negativni alosterizam u proteinima pokazuje nizak afinitet za ligande.
Alosterizam ili alosterično ponašanje je fenomen u kojem se aktivnost proteina može mijenjati ovisno o vezivanju nekih molekula na mjestu koje nije aktivno mjesto proteina (posebno u enzimima). Pozitivan alosterizam ukazuje na to da vezivanje efektorske molekule za enzim uzrokuje da enzim promijeni svoju konfiguraciju u aktivni oblik. Nasuprot tome, negativan alosteirzam ukazuje na to da vezivanje molekula efektora uzrokuje da enzim promijeni svoju konfiguraciju iz aktivnog oblika u neaktivni oblik.
Šta je pozitivni alosterizam?
Pozitivni alosterizam je promjena u konfiguraciji proteina (uglavnom enzima) iz neaktivnog oblika u aktivni oblik nakon vezivanja efektorskog molekula. Molekul efektora se veže za mjesto koje nije aktivno mjesto enzima; naziva se alosterično mjesto. Ovaj proces je također poznat kao alosterična aktivacija.
Uobičajen primjer takvog vezivanja efektorskih molekula je vezivanje molekula kiseonika sa molekulom hemoglobina, što aktivira molekul hemoglobina da efikasno transportuje kiseonik do ćelija. Tamo se molekul kiseonika vezuje za gvožđe molekula hema u molekulu hemoglobina. Aktivni oblik je poznat kao oksi-hemoglobin, dok je neaktivni oblik poznat kao deoksi-hemoglobin.
Šta je negativni alosterizam?
Negativni alosterizam je promjena u konfiguraciji enzima iz aktivnog oblika u neaktivni oblik nakon vezivanja efektorskog molekula. Molekul efektora se veže za mjesto koje nije aktivno mjesto enzima; naziva se alosterično mjesto. Ovaj proces je također poznat kao alosterična inhibicija.
Slika 01: Pozitivan i negativan alosterizam
Tokom negativnog alosterizma, vezivanje jednog liganda smanjuje afinitet enzima za supstrat na drugim aktivnim mjestima dostupnim za vezivanje supstrata. Primjer je vezivanje 2,3-BPG na alosterično mjesto na hemoglobinu, što uzrokuje smanjenje afiniteta za kisik svih podjedinica.
Koja je razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma?
U pozitivnom alosterizmu, vezivanje efektorske molekule za enzim uzrokuje da enzim promijeni svoju konfiguraciju u aktivni oblik, dok u negativnom alosterizmu, vezivanje efektorske molekule uzrokuje da enzim promijeni svoju konfiguraciju iz aktivne obrazac u neaktivni oblik. Ključna razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma je u tome što pozitivni alosterizam u proteinima pokazuje visok afinitet za ligande, dok negativni alosterizam u proteinima pokazuje nizak afinitet za ligande. Osim toga, pozitivni alosterizam uključuje aktivaciju, dok negativni alosterizam uključuje inhibiciju. Vezivanje kiseonika sa hemoglobinom je primer pozitivnog alosterizma, dok je vezivanje 2,3-BPG sa hemoglobinom primer negativnog alosterizma.
Sljedeća infografika predstavlja razliku između pozitivnog i negativnog alosterizma u tabelarnom obliku za usporedbu.
Sažetak – pozitivan vs negativni alosterizam
U alosterizmu ili alosteričnom ponašanju, aktivnost proteina može biti promijenjena ovisno o vezivanju nekih molekula na mjestu koje nije aktivno mjesto proteina (posebno u enzimima). Ključna razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma je u tome što pozitivni alosterizam u proteinima pokazuje visok afinitet za ligande, dok negativni alosterizam u proteinima pokazuje nizak afinitet za ligande.
